Maíz Bt: hallazgos clave
Informe presentado por Bill Freese Ante la Agencia de Protección Ambiental (EPA) - USA
en nombre de Amigos de la Tierra.
Setiembre de 2001.

Evaluación de Riesgos para la Salud

· La EPA no ha establecido y/o aplicado normas para la evaluación de los riesgos para la salud de las variedades de maíz Bt que se pretenden registrar.

· Aún cuando la EPA debería evaluar 3 parámetros de alergenicidad -estabilidad digestiva, resistencia al calor y similitud estructural con alergenos o toxinas conocidas- la Agencia no ha exigido los estudios correspondientes a las empresas, ni siquiera al haber transcurrido 5 años desde el registro original, ó la información suministrada es de mala calidad (Sección 3, cuadro 2).

1. Homología de la secuencia de aminoácidos: la EPA prácticamente no ha recogido datos sobre las potenciales similitudes entre la estructura de las proteínas Bt y las estructuras de alergenos y toxinas conocidos, aún cuando todos los expertos estuvieron de acuerdo en que este sencillo test debería ser desarrollado siempre en todos los alimentos modificados genéticamente, e incluso cuando la EPA considera que se trata de información que debe ser "requerida" (Sección 4).

2. Estabilidad digestiva: Dos estudios presentados a la EPA demuestran que la proteína del maíz Bt -Cry1Ab, exhibe una estabilidad digestiva similar a la proteína del maíz StarLink -Cry9C. Este fue uno de los hallazgos clave que condujeron a la EPA a rechazar el maíz StarLink para el consumo humano (Sección 6).

3. Estabilidad frente al calor: La proteína Cry1Ab, además presenta una estabilidad frente al calor comparable con la proteína Cry9C del maíz StarLink. La EPA ha aceptado estudios que no cumplen con las normas, para otros cultivos Bt, los cuales no evalúan este parámetro de interés -el grado en que la proteína Bt es degradada por el calor (Sección 5).

Caracterización deficiente del producto

· Muchos estudios presentados por las compañías fueron llevados a cabo en proteínas Bt de diferentes líneas varietales, representando diferentes eventos del que había sido registrado, mediante la cuestionada práctica de "traspolación de datos". (Sección 9).

· La mayoría de los análisis de seguridad fueron conducidos en versiones truncadas de proteínas bacterianas sustitutas, y no en las proteínas completas producidas por las plantas, a las que la gente está expuesta. Los estudios que supuestamente demuestran la equivalencia entre las proteínas bacterianas sustitutas con sus pares producidas por las plantas, con el propósito de análisis de seguridad, no cumplen con las normas establecidas por los asesores científicos de la EPA, y no debería ser aceptado (Sección 10).

· La EPA se basa indebidamente en datos generados con pesticidas microbianos Bt, que difieren en forma significativa de las proteínas producidas por los cultivos Bt (Secciones 8 y 11).

· El maíz Yieldgard de Monsanto es el resultado de una transformación fracasada. Aunque Monsanto intentó introducir el gen completo Cry1Ab, aparentemente sólo un fragmento fue incorporado, por razones aún desconocidas. Monsanto incluso ha tenido dificultades en detectar la proteína 92kD supuestamente producida por un fragmento de este gen. El Yieldgard carece además de los genes foráneos para el rasgo de resistencia a herbicida que supuestamente fueran introducidos y que "aparentemente se perdieron durante el desarrollo de la línea MON 810." (Secciones 1 y 8.2).

· La Agencia carece de datos que confirmen la remoción de los genes de resistencia a la ampicilina en el ADN utilizado para transformar el maíz Bt 11 de Syngenta (Sección 1).

Violación de los procedimientos

· La EPA mayormente ha ignorado las recomendaciones de sus asesores científicos (Panel Científico Asesor sobre Pesticidas Bt, Panel Asesor Científico sobre Toxicidad en Mamíferos), contrariamente a las afirmaciones de la Agencia de que las ha considerado (Secciones 1 y 10).

· El Documento de Registro de Biopesticidas de la EPA no muestra ninguna evidencia de que la EPA haya considerado "los estudios más recientes sobre salud y ecología" o "toda la información científica disponible sobre los productos Bt", consideración ésta que supuestamente era uno de los objetivos de esta reevaluación.

· Los datos "requeridos" que deberían haber sido recogidos y evaluados cuidadosamente antes de que estos cultivos fueran originalmente registrados aún faltan ó son deficientes, aún después de haber transcurrido cinco años, y la EPA parece abocada a repetir el error, registrando nuevamente los cultivos, quizás sin límite de tiempo, en ausencia de estos datos "requeridos" (Sección 3).

Datos que aparentemente no han sido considerados

· Un estudio de Bernstein et al de 1999, en parte patrocinado por la EPA, que sugiere que las proteínas Bt Cry1Ab y Cry1Ac, pueden elicitar respuestas de anticuerpos (IgE) -acordes con reacciones alérgicas- en trabajadores rurales, aparentemente no ha sido considerado, a pesar de las recomendaciones explícitas del Panel Científico Asesor sobre Pesticidas Bt, de que la EPA hiciera uso de agentes serológicos desarrollados en el curso de este estudio para conducir "evaluaciones clínicas de los individuos expuestos" (Sección 11).

· Una serie de cuatro estudios en ratones de 1999 y 2000, de Vazquez et al, que muestran que Cry1Ac es un inmunogen potente, que incrementa las respuestas de anticuerpos a otros antígenos y que se adhiere a las proteínas superficiales del pequeño intestino del ratón, aparentemente han sido ignorados también. Uno de estos estudios fue recomendado por el Panel Asesor Científico sobre Plantas Pesticidas para su consideración por parte de la EPA (Sección 11).

· La Agencia ha tenido evidencia desde 1994 de que las protoxinas Bt difieren inmunológicamente de las proteínas truncadas utilizadas en los estudios, sin embargo aparentemente no ha dado seguimiento a este importante hallazgo (Sección 8).

· Tampoco se ha considerado la evidencia respecto a que la porción tóxica de las proteínas Cry1A puede tener una conformación 3-D diferente, dependiendo si es parte de la protoxina o si se encuentra en estado libre, y que el ADN asociado estructuralmente con la protoxina es liberado durante el proceso de proteolisis que genera el fragmento tóxico de la protoxina (Sección 8).